Se evaluó la actividad in vitro e in silico del fucosterol obtenido del alga parda Sargassum horridum como potencial inhibidor de la acetilcolinesterasa humana (hAChE) y la proteína beta amiloide (ßA_1-42).  En los análisis de cinética enzimática el gráfico de Lineweaver-Burk mostró la naturaleza de inhibición no competitiva del fucosterol, siendo la velocidad máxima (V_max) y la constante de Michaelis-Menten (K_m) estimadas. Con la concentración de fucosterol de 0.006 µM se obtuvo una  V_max = 0.015 1 V_o (?A / h) y K_m=6.399 1 /[ACh] mM^-1, mientras que para neostigmina (0.14 µM) se obtuvieron la V_max= 0.022 l/ V_o (?A / h) y K_m= 6.726 l/ [ACh] mM^-1. Estos resultados mostraron una inhibición más efectiva por parte de fucosterol respecto a la neostigmina. El análisis de acoplamiento molecular reveló que la neostigmina alcanza sitios de unión diferentes en la hAChE, mientras que el fucosterol puede actuar como un inhibidor de la acetilcolinesterasa no competitivo y competitivo de acuerdo con los experimentos enzimáticos cinéticos. En los análisis de ßA_1-42 se determinó la potencialidad del fucosterol y galantamina por la técnica de tioflavina (ThT), microscopia de fuerza atómica (MFA) y electroforesis. La evaluación con ThT mostró efectividad del fucosterol (50 y 100 µM) para inhibir la formación de fibrillas favoreciendo la formación de monómeros y sugiriendo que es mejor para evitar la oligomerización de ßA_1-42. En los análisis de acoplamiento molecular el fucosterol y galantamina tuvieron un comportamiento similar con dos estructuras 3D (PDB 2beg y 2mxu) del ßA_1-42.  Los análisis de electroforesis no fueron concluyentes.

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